Los defensores del Diseño Inteligente (DI) citan como
evidencia de diseño la complejidad de los componentes celulares. Afirman que
éstos no pueden haber evolucionado, en tanto en cuanto, no es posible reducirlo
en piezas más pequeñas que tengan funcionalidad por ellas mismas. Por tanto,
estos componentes son “irreduciblemente” complejos, por lo que forzosamente han
debido de ser diseñados intencionadamente por un ente inteligente. Esta es la
tesis propuesta por vez primera por Michael Behe en su obra “La caja negra de
Darwin.
Sin embargo, desde
que esa afirmación fue formulada se han presentado decenas de trabajos con
ejemplos en los que la supuesta complejidad irreducible no existe, sino que se
puede explicada en términos evolutivos. Entre esos ejemplos se encuentra la
evolución del ojo, la del flagelo bacteriano o la del sistema de coagulación
sanguínea. De hecho las evidencias en contra ocupan este volumen, tal y como le
mostraron a Behe durante el juicio de Dover.
Esta semana ha aparecido una nueva publicación que
muestra cómo otro componente celular, la mitocondria, carece de esa complejidad
irreducible. En este trabajo se postula que las diferentes “piezas complejas”
de la mitocondria aparecieron por evolución desde piezas preexistentes ya en
los ancestros bacterianos de las mitocondrias, donde tenían diferente función.
Las mitocondrias son los orgánulos encargados de proveer
de energía a la célula. Diversas evidencias experimentales muestran que las
mitocondrias han evolucionado desde alfa-proteobacterias intracelulares. Ya
Lynn Margulis sugirió esa posibilidad a finales de los años 60 del siglo
pasado, y posteriormente las evidencias experimentales le han dado la razón.
Este ya es un clásico ejemplo de evolución no darwiniana.
Uno de los componentes de la mitocondria, una pequeña
estructura que fue asignada por los defensores del DI, por requerir un
diseñador, existe desde hace mucho tiempo en la naturaleza cumpliendo una
función diferente. Y ha sido en el proceso evolutivo cuando ha pasado a formar
parte de la mitocondria.
El transporte de proteínas al interior de la mitocondria
requiere de la participación de 4 complejos proteicos intercalados en la
membrana: los llamados TOM, TIM22, TIM23 y SAM, cada uno de ellos compuestos a
su vez de hasta 8 subunidades proteicas. Sin embargo las bacterias no importan
proteínas desde el exterior, y los sistemas TOM y TIM23, que permiten la
entrada de proteínas en la mitocondria, no poseen un equivalente en bacterias.
De todos ellos, el TIM23 es el que específicamente es un
transportador de proteínas. Este complejo, que se encuentra en las mitocondrias
de todos los eucariotas estudiados, está compuesto de varías proteínas: (i) la
subunidad Tim23, que es una simple proteína transmembranosa que permite el paso
de las proteínas a través de la membrana hasta la matriz mitocondrial, (ii)
Tim44 que se encuentra en la cara interna de la membrana mitocondrial donde
interacciona con Tim23 y Hsp70, fijando el “motor” del importación al canal
transmembranoso generado por Tim23 y (iii) Tim14/Pam18, que interacciona con el
resto de proteínas del complejo TIM23 y además estimula la actividad ATPasa de
Hsp70, generando la energía necesaria al “motor” para la importación de las
proteínas.
Las mitocondrias no hubieran permanecido en este nuevo
ambiente celular sin la participación de una maquinaria proteica, que
permitiera la importación de proteínas hacia la matriz mitocondrial. Las
bacterias no poseen TIM23, por lo que éstas deben de haber evolucionado en la
mitocondria. Esto parece la pregunta del huevo y la gallina, ¿cómo puede un
transportador de proteínas evolucionar cuando antes era necesario que este
sistema estuviera presente para que la mitocondria se instalara en la célula?
Esta paradoja también ha sido ampliamente utilizada por los proponentes del DI.
Incluso Michael Behe lo ha usado como ejemplo de complejidad “irreducible”:
este tráfico constante entre los diferentes orgánulos y la célula es
remarcablemente complejo, siendo un sistema irreducible. Todos los componentes
han de funcionar a la vez o el sistema se viene abajo
En el trabajo aquí presentado se muestra que las
alfa-proteobacteria poseen una proteína de la familia Tim44 que funciona
controlado la estabilidad de la membrana plasmática, y un homólogo a
Tim14/Pam18 que funciona en procesos diferentes. La hipótesis de partida de
este trabajo es que estas proteínas, junto con el transportador de aminoácidos
LivH, que posee las bacterias, podrían haber generado mediante “preadaptación”
la maquinaria necesaria para importar proteínas del exterior.
En este trabajo se demuestra que ya sólo la proteína LivH
bacteriana es capaz de funcionar como un sistema rudimentario de transportador
de proteínas. Además, se han encontrado los homólogos a Tim44 y Tim14, que en
bacterias se han llamado TimA y TimB. Mediante mutaciones puntuales en las
proteínas TimA se ha podido demostrar que ésta muestra afinidad y es capaz de
interaccionar con la proteína Hsp70, que es homóloga a la proteína presente en
el “motor” encargado de importación de proteínas. También se han conseguido
mutaciones puntuales que permiten interacción entre LivH y TimB, lo que produce
una cercanía entre ambas proteínas, que estimula la capacidad transportadora de
LivH. Con estas tres proteínas actuando coordinadamente se consigue una
estimulación del “motor” constituyendo un sistema de importación de baja
eficacia.
El proceso por el cual las partes se van acumulando hasta
que todas juntas funcionan como un sistema se denomina preadaptación. Es una
variante de la “evolución neutralista”, en la que la unión de diferentes
bloques (o la acumulación de mutaciones) no genera ninguna ventaja o desventaja
inmediata. Éste es un modelo de evolución diferente al que propuso Charles
Darwin. Pero una vez que las piezas han encajado juntas, mutaciones y selección
natural se pueden encargar del resto, llevando a una forma más compleja como es
TIM23.
Michael Gray de la Universidad Dalhoousie, uno de los
descubridores del origen de las mitocondrias, que no ha participado en este
estudio, afirmó al conocer esta publicación: “Hasta el momento de la
realización de este trabajo, no ha sido posible trazar el origen ancestral de
estas proteínas”. “Las tres proteínas estudiadas en este trabajo no cumplen
exactamente la misma función en bacterias, pero con una simple mutación han
podido ser transformadas en sistemas de importación de proteínas”. Gray añade:
“Cuando estudias la maquinaria celular te preguntas, ¿cómo es posible que se
haya generado en la naturaleza estructuras tan complejas como ésta?. “Pero
cuando lo piensas desde la perspectiva de la teoría neutralista de la
evolución, en la que estas máquinas podrían formarse antes de que fuesen
necesarias, entonces empieza a tener sentido”.
Una prueba más de la “reducibilidad” del sistema también
es presentado en este trabajo. El DI propone que para que los complejos TIM
funcionen correctamente no debe de faltar ninguna de sus piezas. Hasta el
momento no se ha encontrado ninguna mitocondria donde falte alguno de ellos,
sin embargo no se puede decir lo mismo del complejo TOM, presente en la
membrana externa de la mitocondria. Mientras que el complejo TIM23 se encuentra
en la membrana interna mitocondrial, el complejo TOM se encuentra en la parte
externa de la misma y está también formado por todo un conjunto de proteínas.
Tres de ellas son esenciales y se encuentran en todas las mitocondrias de los
diferentes reinos eucariotas: la proteína que forma el canal, Tom40, y las
subunidades Tom22 y Tom7. Otros componentes importantes son Tom 5 y Tom6, que
se encuentran sólo en ocasiones y que incrementa el potencial del
transportador.
Un exhaustivo análisis de la secuencia del genoma de los
microsporidios ha mostrado que han perdido las proteínas Tom22, Tom5, Tom6 y
Tom7, del complejo TOM quedando solamente Tom40 como subunidad del canal. Los
microsporidios son parásitos que han evolucionado de organismos que dieron
lugar a los hongos, pero han reducido su genoma desde que viven como parásitos.
Este es un bonito ejemplo un presunto complejo “irreducible” puede seguir
siendo funcional con la pérdida de algunos de sus elementos.
Y añado algo anecdótico, la complejidad irreducible es
incompatible con la involución presentada en revistas creacionistas. Los
sistemas son complejos y no se puede perder nada, pero por otra parte presentan
procesos de involución (pérdida de función) y no hay ganancia de función, eso
significa que los seres vivos estamos a punto de extinguirnos, cuando
desaparezca un componente de un complejo esencial para la vida, adiós mundo
cruel
يقدّم المدافع عن طروحات التصميم
الذكي، كدليل على التصميم، تعقيد المكونات الخليويّة. حيث يؤكّد بأنّ تلك المكونات
لا يمكن أن تتطور، ولا يمكن اختزالها إلى قطع أو مُكوِّنات أصغر تمتلك ذات الوظائف.
بالتالي، هذه المكونات "غير قابلة للاختزال" معقدة، ولهذا توجّب خضوعها لتصميم مُسبق مقصود من قبل كائن ذكيّ. وهذا ما اقترحه، ولأوّل مرّة، مايكل بيهي في
كتابه "صندوق داروين الأسود".
مع هذا، ومنذ إطلاق هذا التأكيد، جرى تقديم عشرات الأعمال، التي تعطينا أمثلة على
عدم وجود التعقيد غير القابل للاختزال المزعوم، بل يمكن تفسيرها وفق مُصطلحات
تطوريّة.
بين تلك الامثلة، نعثر على تطوّر العين، تطور السياط البكتيريّ أو تطوّر
نظام التخثُّر الدمويّ.
وفي الواقع، تتراكم الأدلّة المناهضة لطروحات مايكل بيهي
وهذا موثّق في قضيّة محاكمة Dover الشهيرة.
ظهرت خلال هذا الاسبوع (المقال الأصل الانكليزي والمُترجم الاسباني منشوران بشهر سبتمبر أيلول 2009) دراسة جديدة، تبيِّن كيف يمكن لأحد
مكونات الخليّة، وهو الميتوكوندريون أو المُتقدِّرة، أن يفتقد
للتعقيد غير القابل للإختزال.
وتعتبر الدراسة بأنّ مختلف "القطع المعقدة" في الميتوكوندريون، قد ظهرت عبر التطوّر من قطع سابقة، قد حضرت عند ميتوكوندريون
البكتريا الأسلاف، ولها عندها وظيفة مختلفة.
وظيفة الميتوكوندريون الأساسيّة تزويد الخليّة
بالطاقة. تبيِّن أدلة تجريبية متنوعة بأنّ الميتوكوندريون، قد تطورت اعتباراً من
متقلبات ألفا ضمنيّة الخلايا.
وقد اقترحت لين مارغوليس هذا الأمر بنهايات العام
1960 من القرن المُنصرم، وبوقت لاحق، ساهمت الأدلة التجريبيّة بإثبات صحّة
اقتراحها.
وهو مثال تقليدي على التطور غير الداروينيّ.
ركّز المدافعون عن التصميم الذكي على أحد مكونات
الميتوكوندريون، وهي بنية صغيرة وتحتاج لمصمم، فيما تتوفر هي في الطبيعة
منذ زمن طويل وتقوم بوظيفة مختلفة. وقد دخلت في العملية التطوريّة، عندما مضت
لتشكِّل جزء من الميتوكوندريون لاحقاً.
يستلزم نقل البروتينات إلى داخل الميتاكوندريا إسهام 4
معقدات بروتينيّة متداخلة في الغشاء، وهي: TOM،
TIM22، TIM23 و SAM، ويتكوّن كل واحد من أولئك من 8 وحدات فرعيّة بروتينيّة. مع هذا
لا تستورد البكتريا البروتينات من الخارج، ولا تمتلك الأنظمة TOM و TIM23، التي تسمح بدخول
البروتينات إلى الميتوكوندريون، ما يعادلها في البكتريا.
نظام النقل البروتيني الميتوكونديري. يتموضع المعقّد TOM في الغشاء الخارجيّ (اللون
الوردي)، بينما يتواجد كلّ من المعقد TIM23 (الأصفر) والمعقد TIM22 (الأخضر الفاتح) في الغشاء
الداخليّ، والأجزاء المتعاونة في المصفوفة (الأزرق الفاتح).
من كل اولئك، TIM23 هو ناقل البروتينات
بالتحديد. يحضر هذا المثال في ميتوكوندريون كل الخلايا حقيقية النواة المدروسة،
ويتركَّب من بروتينات متنوعة، هي:
أولاً: وحدة فرعيّة Tim23 وهي عبارة عن بروتين
بسيط ناقل غشائيّ (بروتين عبر غشائي) يسمح بمرور البروتينات
عبر الغشاء وصولا للمصفوفة الميتوكوندرية.
ثانياً: Tim44 المتواجد في الوجه
الداخليّ للغشاء الميتوكونديري ويتفاعل مع Tim23 و Hsp70 مثبتاً "لمحرك" الإستيراد نحو قناة النقل الغشائيّ المتولدة من Tim23 كما ذكرنا أعلاه.
ثالثاً: Tim14/Pam18 الذي يتفاعل مع باقي
بروتينات المعقّد البروتيني TIM23 وكذلك، يُحفّز نشاط الأدينوزين ثلاثي الفوسفات للمعقّد البروتيني Hsp70، وبالتالي، تتولد الطاقة
الضرورية "للمحرِّك" لاستيراد البروتينات.
لم تكن لتبقى الميتوكوندريون في هذه البيئة الخليوية
الجديدة دون إسهام آليّة بروتينيّة، تسمح باستيراد البروتينات نحو المصفوفة
الميتاكوندرية (الماتركس). لا تمتلك البكتريا المعقد البروتيني TIM23، ما يعني أنها قد تطورت
في الميتوكوندريون ذاتها.
وهنا، نصل لسؤال البيضة والدجاجة: كيف يمكن لناقل بروتينيّ
التطور، ما لم يحضر هذا النظام، مُسبقاً، لكي يتم إنشاء الميتوكوندريون
في الخليّة؟
جرى توظيف هذا التناقض الظاهريّ مراراً وتكراراً من قبل
جماعة التصميم الذكي. حتى أنّ مايكل بيهي قد استخدمها كمثال على التعقيد "غير القابل للإختزال"، حين يقول: هذا النقل الثابت بين مختلف الجسيمات
والخليّة معقد، ويشكّل نظاماً غير قابل للإختزال. بحيث يتوجب عمل كل المكونات
دفعة واحدة أو ينهار النظام.
يبيِّن هذا العمل امتلاك متقلبات ألفا، سالفة الذكر، لبروتين ينتمي لعائلة المعقد البروتيني Tim44، والذي يعمل على ضبط
استقرار الغشاء البلازميّ، والمُعادِل للمعقّد Tim14/Pam18 الذي يشترك في عمليات
مختلفة. تقوم الفرضيّة بهذا العمل على أنّ تلك البروتينات، جنباً إلى جنب ناقل
الأحماض الأمينية LivH الذي تمتلكه البكتريا، قد سهَّلت النشوء والتكوُّن، من خلال "تكيُف مُسبق"، أي الآليّة الضروريّة
لاستيراد البروتين من الخارج.
يجري في هذا العمل إثبات أنّ البروتين البكتيريّ LivH فقط، يستطيع العمل
كنظام بدائيّ ناقل للبروتينات. إضافة لأنهم قد عثروا على معادلات Tim44 و Tim14، واللذان يُحددان في
البكتريا TimA و TimB. ومن خلال طفرات متتالية
في البروتينات TimA، تمكنوا من إثبات أنّ هذه العيِّنة جاذبة وقادرة على التفاعل مع
البروتين Hsp70 المعادل للبروتين الحاضر في "المحرِّك" المسؤول عن
استيراد البروتينات. كذلك، جرى تحقيق طفرات متتالية تسمح بتحقيق تفاعل بين LivH و TimB، الأمر الذي يؤدي لحدوث
تقارب بين البروتينين، ما يدفع لتحفيز القدرة النقليّة عند LivH. عند عمل هذه البروتينات
الثلاثة بتنسيق، يتحقق تحفيز "المحرِّك"، فيتشكل نظام استيراد ذو
فعالية منخفضة.
تسمى العملية التي تتراكم بها
الأجزاء حتى تعمل سوياً: نظام تكيُّف مُسبق. وهي تشكّل تطوراً
مُختلفاً عن "التطوّر الحياديّ (نظرية التطور الجزيئي المحايدة)"، والتي بحسبها، لا يُولِّدُ اتحاد مختلف القطع (أو تراكم الطفرات) أيّة فائدة أو ضرر بصورة مباشرة. ويختلف هذا النوع من التطوّر
عن تطوّر داروين. لكن، بمجرّد أن تتركّب القطع ببعضها، سيكون بإمكان الطفرات
والانتقاء الطبيعي القيام بالباقي وتحقيق صيغة أكثر تعقيد هي TIM23.
مايكل غراي من جامعة Dalhoousie واحد من المُكتشفين لأصل
الميتوكوندريون، ولم يساهم بهذه الدراسة، والذي أكّد بعد قراءته لهذا
الموضوع:
"حتى لحظة تحقيق هذا العمل، لم يكن بالامكان معرفة الأصل السلف لتلك
البروتينات. لا تقوم البروتينات الثلاث المدروسة بهذا العمل بإتمام ذات الوظيفة
عند البكتريا، لكن، بعد تحقيق طفرة بسيطة، قد تمكنوا من تحويلها إلى أنظمة استيراد
للبروتينات".
يُضيف غراي، قائلاً:
"عندما
تقم بدراسة الآلية الخليوية ستتساءل، كيف تتمكن الطبيعة من توليد بُنى
معقّدة كتلك؟ لكن، عندما تفكّر بالأمر اعتباراً من وجهة نظر النظرية الحياديّة
للتطوّر، والتي وفقها يمكن أن تتشكّل تلك الآليات قبل امتلاكها لضرورة أو حاجة، هنا، يبدأ الأمر باكتساب المعنى".
دليل آخر على "قابليّة الإختزال" لنظام، يحضر بهذا العمل أيضاً. فبحسب
طرح جماعة التصميم الذكي، لأجل أن تعمل المعقدات TIM بشكل صحيح، لا يجب أن
يحصل نقص بأيّ من قطعها. حتى اللحظة، لم يُعثَر على أيّ ميتوكوندريون ينقصه أيّة
قطعة منها، مع ذلك، لا يمكن قول ذات الشيء بخصوص المعقّد TOM الحاضر في الغشاء
الخارجيّ للميتوكوندريون. بينما يتواجد المعقد TIM23 في الغشاء الداخليّ
الميتاكونديريّ، يتواجد المعقد TOM في الجزء الخارجيّ من
الغشاء ذاته والمتكوِّن كذلك من كامل مجموعة البروتينات. 3 من تلك البروتينات
أساسية، وتتواجد في كل ميتوكوندريون بمختلف ممالك حقيقيات النوى:
البروتين الذي
يشكِّل القناة Tom40، والوحدات الفرعيّة Tom22 و Tom7.
هناك مكونات هامة
أخرى مثل Tom 5 و Tom6 والتي تتوفّر فقط في
مناسبات معينة، وتساهم بازدياد فعاليّة وقوّة الناقل.
بيَّن تحليل مُسهب لتسلسل جينوم كائنات مجهرية طفيلية بأنها قد فقدت
البروتينات Tom22، Tom5، Tom6 و Tom7، حيث يتبقّى من المعقّد TOM فقط Tom40 كوحدة فرعيّة للقناة.
تلك الكائنات المجهرية طفيلية (بويغيات)، وقد تطورت من
كائنات حيّة قد أعطت المجال لظهور الفطريات، لكن، تقلّص جينومها
منذ أن عاشت وتعيش كطفيليات. وهذا مثال جيّد على
تعقيد مزعوم "غير قابل للاختزال" ويمكنه متابعة العمل رغم فقدان بعض
عناصر النظام.
وسأختتم كلامي بشيء من الأدب القصصيّ!
فالتعقيد الغير قابل للاختزال شأن غير متوافق مع الإنتكاسة الحاضرة في المجلات
الخلقيّة!!
فالانظمة المعقدة لا يمكنها فقدان شيء، لكنها من جانب آخر، تُبدي عمليات
ارتكاس (فقدان الوظيفة) ولا تحقق ربح وظيفيّ، وهذا يعني بأننا ككائنات حيّة
على شفا الإنقراض، بمجرّد اختفاء مكوِّن لمعقّد أساسيّ للحياة، وداعاً أيها العالم
القاسي الذي لا رحمة فيه!!
هللوياااااا + تكبيرررررر + شالوووووم ... حتّى ما حدا يزعل من أحبائنا الإبراهيميين!
ليست هناك تعليقات:
إرسال تعليق